Estudios de RMN de motivos estructurales

Los siguientes capítulos describen estudios de RMN para examinar la estructura de dos motivos estructurales proteicos comunes, y para dar una explicación de la relación entre la conservación de la topología de plegado y la unión en la función proteica. La sección I contiene estudios termodinámicos y de mapeo estructural de la agrina C-terminal del dominio G3 de la proteína de unión a la hormona esteroidea (LNS) "-sandwich folding motif". Se examinan tanto la isoforma activa que se une a MuSK como la isoforma inactiva que no se une a MuSK. La isoforma inactiva B0 del dominio G3 es el resultado de un splicing alternativo y tiene otras funciones, como la unión de glicosaminoclicanos implicados en la estructura y función de la NMJ. Se utilizaron ITC y HSQC para estudiar la unión del dominio agrin-G3 a glicosaminoglicanos de ácido siálico, heparina y heparán sulfato. La sección II contiene estudios estructurales de RMN sobre la SN, el complejo ternario pdTp-Ca2+-SN de la proteína, el mutante de truncamiento SNOB, y sobre las proteínas desnaturalizadas CspA y LysN con motivo del pliegue OB. Se utilizaron RDCs para comparar los efectos del truncamiento, la unión de inhibidores y la desnaturalización en la alineación de la proteína OB-fold y la estructura secundaria residual.

Los siguientes capítulos describen estudios de RMN para examinar la estructura de dos motivos estructurales proteicos comunes, y para dar una explicación de la relación entre la conservación de la topología de plegado y la unión en la función proteica. La sección I contiene estudios termodinámicos y de mapeo estructural de la agrina C-terminal del dominio G3 de la proteína de unión a la hormona esteroidea (LNS) "-sandwich folding motif". Se examinan tanto la isoforma activa que se une a MuSK como la isoforma inactiva que no se une a MuSK. La isoforma inactiva B0 del dominio G3 es el resultado de un splicing alternativo y tiene otras funciones, como la unión de glicosaminoclicanos implicados en la estructura y función de la NMJ. Se utilizaron ITC y HSQC para estudiar la unión del dominio agrin-G3 a glicosaminoglicanos de ácido siálico, heparina y heparán sulfato. La sección II contiene estudios estructurales de RMN sobre la SN, el complejo ternario pdTp-Ca2+-SN de la proteína, el mutante de truncamiento SNOB, y sobre las proteínas desnaturalizadas CspA y LysN con motivo del pliegue OB. Se utilizaron RDCs para comparar los efectos del truncamiento, la unión de inhibidores y la desnaturalización en la alineación de la proteína OB-fold y la estructura secundaria residual.